4. ¿Cuáles son los principales factores que afectan la inmovilización de la α-amilasa?

Se estudió la alfa-amilasa inmovilizada mediante tratamiento ultrasónico. Los resultados mostraron que dentro de un cierto rango de parámetros, mejoró la actividad de la α-amilasa inmovilizada. A través de la investigación y optimización de factores que afectan la actividad de la enzima inmovilizada, como la potencia ultrasónica, la frecuencia ultrasónica y el tiempo ultrasónico, se obtuvieron los parámetros ultrasónicos más adecuados: potencia ultrasónica 40W, frecuencia ultrasónica 15kHz.

La alfa-amilasa está ampliamente distribuida.

En animales (saliva, páncreas, etc.), plantas (germen de trigo, nabo) y microorganismos. Casi todas las enzimas microbianas se secretan. Esta enzima utiliza Ca2+ como factor esencial, como factor estabilizador y factor activador, y parte de la amilasa es independiente de Ca2+. La amilasa actúa sobre la amilosa y la amilopectina simultáneamente, cortando indiscriminadamente las cadenas α-1,4 dentro de la cadena del azúcar. Por tanto, la viscosidad de la solución del sustrato cae bruscamente y la reacción del yodo desaparece. Además, cuando la amilosa se descompone, hay pequeñas cantidades de maltotriosa y maltosa en el producto final. Entre ellos, el producto final de la hidrólisis del almidón por α-amilasa fúngica es principalmente maltosa, sin dextrina límite de macromolécula, y se usa ampliamente en la industria de la panificación y en la industria de fabricación de maltosa. Por otro lado, cuando se descompone la amilopectina, además de maltosa, glucosa y maltotriosa, se produce α-dextrina límite unida a 1,6 (también llamada α-dextrina). Generalmente basado en la glucosa, el límite de descomposición es del 35-50%, pero en la amilasa bacteriana llega al 70% (la glucosa finalmente se disocia);