¿Qué alimentos contienen péptidos antimicrobianos? ¿Qué alimentos contienen espirulina? Como los primeros péptidos antimicrobianos descubiertos, los péptidos antimicrobianos de insectos tienen las ventajas de un peso molecular pequeño, no inmunogenicidad, una fuerte estabilidad térmica y una esterilización de amplio espectro. Ha mostrado amplias perspectivas en la agricultura, la ganadería y la avicultura, la medicina y la industria alimentaria. Puede usarse para cultivar nuevas variedades de cultivos que sean resistentes a enfermedades y plagas de insectos, y puede reemplazar a los antibióticos como un nuevo producto no tóxico y no tóxico. Agente antibacteriano contaminante y utilizado como aditivo alimentario. Palabras clave: Péptidos antimicrobianos de insectos; estructura; mecanismo antibacteriano; Los péptidos antimicrobianos son pequeños péptidos biológicamente activos inducidos por organismos, con un peso molecular de aproximadamente 2000 a 7000 y compuestos por 20 a 60 residuos de aminoácidos. La mayoría de estos péptidos activos tienen las características de fuerte alcalinidad, estabilidad térmica y propiedades antibacterianas de amplio espectro. Se han encontrado más de 600 especies en insectos, aves, animales, plantas y procariotas. 1 Descripción general de los péptidos antimicrobianos de insectos Los insectos son numerosos y están ampliamente distribuidos, y tienen una alta adaptabilidad y mecanismos de defensa. En 1972, el científico sueco Boman y otros aislaron por primera vez el primer péptido antimicrobiano Cecropinas altamente eficaz de la hemolinfa inmune de las pupas de gusanos de seda, y luego aislaron péptidos antimicrobianos de varios insectos como gusanos de seda, gusanos de seda tussah y gusanos de seda ricino. Hasta ahora se han descubierto más de 170 péptidos antimicrobianos de insectos. Los estudios han demostrado que los péptidos antimicrobianos de insectos tienen una actividad antibacteriana de amplio espectro, tienen efectos letales obvios sobre las cepas resistentes a los medicamentos y no son destructivos e inmunogénicos para las células biológicas. Su producción y liberación son parte de la respuesta inflamatoria del cuerpo y son una barrera importante para que el huésped se defienda contra la invasión de microorganismos patógenos como bacterias y hongos. Sus perspectivas de aplicación son muy amplias. Aunque los péptidos antimicrobianos de insectos difieren en tamaño molecular y composición de aminoácidos, sus características comunes son bastante obvias. Generalmente, su peso molecular es inferior a 5000, son péptidos básicos y la mayoría de ellos forman estructuras helicoidales α y estructuras laminares β o sus estructuras mixtas. 2 Los científicos han estudiado los péptidos antimicrobianos de insectos durante muchos años, y los péptidos antimicrobianos de insectos generalmente se dividen en cuatro categorías según su composición y características estructurales. 2.1 La cecropina está representada por cecropina, que consta de 31 a 39 residuos de aminoácidos. Es un péptido antibacteriano con una estructura anfipática de hélice α y no contiene cisteína ni enlaces disulfuro. La región N-terminal es fuertemente alcalina, la mitad de la región C-terminal es una región hidrófoba neutra y el punto isoeléctrico es 8,9 ~ 9,5. Estos péptidos antimicrobianos están ampliamente presentes en los insectos y se han aislado más de 20 análogos de péptidos antimicrobianos de insectos lepidópteros y dípteros. 2.2 Defensinas de insectos. La mayoría de las defensinas se componen de 38 a 43 residuos de aminoácidos, formando una estructura anfipática de hélice α en la molécula. La molécula contiene 6 Cys, que pueden formar 3 enlaces disulfuro intramoleculares y formar una estructura de hoja β, en la que se encuentran disulfuro. Los enlaces están estrechamente relacionados con la actividad antibacteriana. 2.3 Péptidos antimicrobianos de insectos ricos en residuos de prolina Estos péptidos antimicrobianos se aíslan del orden Diptera, Hymenoptera, Hemiptera y Coleoptera. Son muy similares, contienen de 15 a 39 residuos de aminoácidos y el contenido de prolina en la molécula supera el 25%, lo que es similar a algunos péptidos antimicrobianos de mamíferos. Entre ellos, las apidaecinas son una especie rica en prolina que se encuentra en los péptidos antimicrobianos ácidos. . Incluyendo 17 especies, tiene una fuerte actividad contra las bacterias Gram negativas, pero no tiene ningún efecto sobre las bacterias Gram positivas. Las apidaecinas tienen una alta tasa de letalidad contra algunas bacterias patógenas de plantas Gram-negativas y patógenos Enterobacteriaceae, lo que las hace tener buenas perspectivas de aplicación en la ingeniería genética antibacteriana de plantas y la industria alimentaria. 2.4 Se han aislado péptidos antimicrobianos ricos en glicina, cuyas estructuras son similares a las apidaecinas, de insectos como Diptera, Lepidoptera, Hymenoptera y Coleoptera. La estructura primaria de estos péptidos antimicrobianos es rica en glicina y tiene un tamaño molecular de 8.000 a 30.000. Se especula que este péptido antimicrobiano con alto contenido de G1y puede mejorar la elasticidad de la cadena peptídica y la actividad antibacteriana de amplio espectro. 3 Mecanismo de acción de los péptidos antimicrobianos de insectos 3.1 Canales dependientes del potencial de la membrana celular La mayoría de los aminoácidos que forman las moléculas de péptidos antimicrobianos están cargados positivamente. Las moléculas forman adsorción electrostática con las cargas negativas en las moléculas de fosfolípidos citoplasmáticos bacterianos y luego dependen. depende de la flexibilidad de la cadena molecular para insertar el extremo hidrófobo de la molécula en la membrana del citoplasma, arrastrando así toda la molécula hacia la membrana plasmática, destruyendo la disposición original de proteínas y lípidos en la membrana plasmática. Luego, se forma un canal iónico transmembrana mediante el reemplazo mutuo de moléculas de péptidos antimicrobianos. Después de que se forma el canal iónico transmembrana en la membrana plasmática, una gran cantidad de iones se pierden en la célula y, finalmente, la célula no puede mantener su presión osmótica normal. y muere.

3.2 Teoría del efecto inhibidor de los péptidos antimicrobianos sobre la respiración celular Fehlbaum et al. (1996) encontraron que cuando la concentración del insecto defensina tanatina era de 0,3 ~ 0,6 μ mol/L, mostraba un fuerte efecto bactericida sobre E. coli, pero cuando su concentración aumentó Cuando alcanza 70 μmol/L, no se puede detectar la fuga de iones de potasio intracelulares. Esto muestra que la deathina no mata las bacterias al cambiar la permeabilidad de la membrana celular, pero cuando la lh bacteriana se trata con 40 μmol/L de deathina, la respiración de las células se debilita y se detiene por completo después de 6 horas, por lo que se infiere que la deathina Inhibe la respiración celular y mata las bacterias. 3.3 Otros mecanismos de acción 3.3.1 Inhibición de la síntesis de proteínas de la membrana celular externa Carsson et al (1991) descubrieron que la atacina puede interferir con la transcripción de los genes Omp C, Omp F, Omp A y LamB de la proteína de la membrana externa de E. coli. y reducir la producción de este contenido de proteínas, lo que conduce a un aumento de la permeabilidad de la membrana celular y a la inhibición del crecimiento bacteriano. 3.3.2 Inhibición de la formación de la pared celular Ando et al. (1988) creían que la miotoxina II puede inhibir la formación de paredes celulares bacterianas, haciendo que las bacterias sean incapaces de mantener la morfología celular normal y dificultando su crecimiento, pero no tiene ningún efecto sobre las ya formadas. paredes celulares. Además, algunos científicos creen que los péptidos antimicrobianos que contienen prolina se combinan con proteínas bacterianas de choque térmico para ejercer efectos antibacterianos; otros estudios han demostrado que los péptidos antimicrobianos pueden lograr funciones bactericidas a través del efecto sinérgico de múltiples factores y también pueden promover la función inmune del cuerpo; para mejorar las capacidades antibacterianas. 4 Aplicación de péptidos antimicrobianos para insectos Los péptidos antimicrobianos tienen efectos antibacterianos de amplio espectro y pueden promover el crecimiento, el cuidado de la salud y tratar enfermedades en el ganado y las aves de corral. Son preparados respetuosos con el medio ambiente, sin efectos secundarios tóxicos, sin residuos y sin resistencia bacteriana. Sin embargo, su bajo contenido en animales normales dificulta su aplicación. Por lo general, los péptidos antimicrobianos desarrollados y aplicados se extraen de pupas de gusanos de seda inmunes. Sin embargo, el contenido de péptidos antimicrobianos en el suero inmune de las pupas de gusanos de seda tussah es muy bajo y la extracción es costosa. Después de la investigación, los genes de péptidos antimicrobianos se pueden transferir mediante tecnología de bioingeniería para producir productos animales y vegetales genéticamente modificados con actividad antimicrobiana. Al mismo tiempo, este péptido antimicrobiano se puede expresar en grandes cantidades mediante tecnología de ingeniería genética, lo que lo convierte en la fuente de una nueva generación de fármacos antimicrobianos peptídicos. Su aplicación en la industria alimentaria se concentra principalmente en la producción de materias primas alimentarias. 4.1 Aplicación en agricultura La aplicación de péptidos antimicrobianos para insectos en agricultura se utiliza principalmente para cultivar variedades resistentes a patógenos para minimizar los problemas de seguridad alimentaria causados ​​por el uso de pesticidas durante el crecimiento de materias primas alimentarias. Además, mediante ingeniería transgénica, los genes de péptidos antimicrobianos se transfieren a las plantas para obtener variedades resistentes a enfermedades, lo que ha encontrado una nueva forma de obtener variedades resistentes a enfermedades. 4.2 Aplicación en la cría de ganado y aves de corral Los péptidos antimicrobianos contra insectos se consideran los aditivos alimentarios ecológicos más prometedores. En la industria ganadera y avícola se utilizan ampliamente antibióticos y aditivos antibióticos, que no solo destruyen el equilibrio microbiano de los intestinos de los animales, sino que también permanecen en el cuerpo de los animales, afectando gravemente la calidad de los productos ganaderos y afectando negativamente a la salud humana. Los antibióticos como aditivos alimentarios afectarán gravemente la competitividad de los productos ganaderos y avícolas en el mercado internacional. Los experimentos han demostrado que los péptidos antimicrobianos pueden promover el crecimiento de las aves de corral, reducir el contenido de nitrógeno en las excretas y tener los efectos de promover el crecimiento, el cuidado de la salud y el tratamiento de enfermedades de las aves de corral. Las preparaciones de levadura de péptidos antimicrobianos del gusano de seda tienen efectos significativos como aditivos alimentarios. Al mismo tiempo, la tecnología de ingeniería genética se utiliza para estudiar péptidos antimicrobianos en ganado y aves de corral, y se utilizan métodos biotecnológicos modernos para transferir genes de péptidos antimicrobianos específicos a células específicas de ganado y aves de corral, y expresar sus propiedades para matar bacterias dañinas en el ganado. y los cuerpos de las aves de corral. Esto producirá nuevas variedades resistentes a las enfermedades, mejorará la resistencia a las enfermedades del ganado y las aves de corral y reducirá o incluso reemplazará el uso de antibióticos. Esto desempeñará un papel positivo en la promoción del desarrollo de la producción ganadera y tiene una amplia aplicación. perspectivas. 4.3 Desarrollo de nuevos fármacos antiinfecciosos Los péptidos antimicrobianos se han utilizado en aplicaciones clínicas para la meningitis cerebroespinal, la infección por Helicobacter pylori y las infecciones antifúngicas. El valor medicinal de los péptidos antimicrobianos de insectos ha sido documentado desde hace mucho tiempo en la medicina tradicional china. Las larvas de mosca doméstica se lavan, se secan y se mezclan con otras medicinas tradicionales chinas para elaborar medicamentos para el tratamiento de enfermedades infecciosas. Con el desarrollo de la tecnología de ingeniería genética, la producción de péptidos antimicrobianos para insectos ha comenzado a comercializarse y se utilizará más ampliamente en la agricultura, la industria, la alimentación y otros campos de producción. Sin embargo, aún es necesario realizar más investigaciones y debates sobre cómo mejorar la eficiencia de la producción de péptidos antimicrobianos, reducir los costos y mejorar aún más la actividad antibacteriana de los péptidos antimicrobianos de insectos. La espirulina es una planta inferior perteneciente al filo Cyanobacteria y a la familia Trematodeae. Al igual que las bacterias, no tienen un verdadero núcleo en sus células, por lo que también se les llama cianobacterias. Las cianobacterias, con estructuras celulares primitivas y estructuras muy simples, son los primeros organismos fotosintéticos de la Tierra y existen en este planeta desde hace 3.500 millones de años.