Presentar el trabajo de una enzima en forma de repaso

Humanos y mamíferos contienen 5.000 enzimas. Se disuelven en el citoplasma, se combinan con varias estructuras de membrana o se ubican en posiciones específicas en otras estructuras dentro de la célula (un producto de la célula) y solo se activan cuando es necesario. Estas enzimas se denominan colectivamente enzimas intracelulares; Además, también hay algunas enzimas que se sintetizan dentro de la célula y luego se secretan fuera de la célula: las enzimas extracelulares. La capacidad de una enzima para catalizar reacciones químicas se llama actividad enzimática (o actividad enzimática). La actividad enzimática puede regularse y controlarse mediante una variedad de factores, lo que permite a los organismos adaptarse a los cambios en las condiciones externas y mantener las actividades vitales. Sin la participación de enzimas, el metabolismo difícilmente puede completarse y las actividades vitales no pueden mantenerse en absoluto. Todas las enzimas contienen cuatro elementos: C, H, O y N. Las enzimas (también conocidas como enzimas) son un tipo de catalizador biológico. Los organismos vivos contienen miles de enzimas, que gobiernan muchos procesos catalíticos, como el metabolismo, la nutrición y la conversión de energía de los organismos. La mayoría de las reacciones estrechamente relacionadas con los procesos vitales son reacciones catalizadas por enzimas. Pero las enzimas no necesariamente desempeñan únicamente un papel catalítico dentro de las células. La esencia de la catálisis enzimática: reducir la energía de activación de las reacciones químicas Comparación entre enzimas y catalizadores inorgánicos: 1. Puntos similares: 1) Cambie la velocidad de la reacción química y casi no se consume; 2) Solo catalice las reacciones químicas existentes 3) Acelere la velocidad de la reacción química y acorte el tiempo para alcanzar el equilibrio, pero no cambie; el punto de equilibrio; 4) Reducir la energía de activación, Acelerar la velocidad de las reacciones químicas. 5) Se producirá envenenamiento. 2. La diferencia: es decir, las características de la enzima, incluyendo alta eficiencia, especificidad, suavidad (requiere un cierto pH y temperatura), etc.

Importancia

Los organismos están compuestos de células. Cada célula exhibe diversas actividades vitales debido a la presencia de enzimas, y el metabolismo en el cuerpo puede continuar. Las enzimas son los catalizadores del metabolismo en el cuerpo humano. Sólo cuando existen enzimas se pueden llevar a cabo diversas reacciones bioquímicas en el cuerpo humano. Cuantas más enzimas haya en el cuerpo humano y más completas sean, más saludable será su vida. Cuando no hay enzimas activas en el cuerpo humano, la vida termina. La mayoría de las enfermedades humanas están relacionadas con deficiencias de enzimas o trastornos de síntesis.

Función

1. Alta eficiencia: la eficiencia catalítica de las enzimas es mayor que la de los catalizadores inorgánicos, lo que hace que la velocidad de reacción sea más rápida 2. Especificidad: Una enzima solo puede catalizar un tipo de sustrato o tipo de sustrato. Por ejemplo, la proteasa solo puede catalizar la hidrólisis de proteínas en polipéptidos. Por lo tanto, en términos de función, hoy en día existen principalmente cuatro tipos de enzimas comestibles: SOD altamente concentrada. las enzimas, como las enzimas naturales compuestas, se utilizan principalmente para tumores de mama, fibromas uterinos, quistes ováricos y otros tumores; las enzimas de longevidad nutren directamente el bazo y los riñones, el qi y la sangre, y las enzimas adelgazantes se especializan en convertir la grasa para perder. peso; las enzimas limpiadoras de toxinas intestinales se especializan en limpiar las toxinas de los pliegues intestinales. 3. Diversidad: Hay muchos tipos de enzimas, alrededor de 5000 de ellas, de las cuales más de 2000 pueden complementarse a través de los alimentos; hay tres formas principales: las enzimas de grado profesional son cápsulas de enzimas, seguidas de enzimas en polvo, mientras que las enzimas líquidas tienen niveles bajos de enzimas; Su contenido tiene baja potencia, se corrompe fácilmente, es menos seguro y tiene un mayor riesgo de consumo. 4. Suavidad: significa que las reacciones químicas catalizadas por enzimas generalmente se llevan a cabo en condiciones relativamente suaves. Por lo tanto, las enzimas puras son neutras, suaves y no tienen efectos secundarios ni "reacciones de mejora". Para la irritante e inevitable "reacción de mejora", además de la corrupción en sí, también puede estar la adición de drogas. 5. Ajustabilidad de la actividad: incluido el ajuste de inhibidores y activadores, ajuste de inhibición por retroalimentación, ajuste de modificación de valencia y ajuste alostérico, etc. 6. Variabilidad: la mayoría de las enzimas son proteínas y, por lo tanto, serán destruidas por altas temperaturas, ácidos fuertes, álcalis fuertes, etc. 7. Las propiedades catalíticas de algunas enzimas están relacionadas con los cofactores. En términos generales, la temperatura óptima de las enzimas en los animales está entre 35 y 40 °C, y la temperatura óptima de las enzimas en las plantas está entre 40 y 50 °C. Las temperaturas óptimas de las enzimas en bacterias y hongos son bastante diferentes, y algunas enzimas. La temperatura óptima puede llegar hasta los 70 ℃. El pH óptimo de las enzimas en los animales está principalmente entre 6,5 y 8,0, pero hay excepciones. Por ejemplo, el pH óptimo de la pepsina es 1,8 y el pH óptimo de las enzimas en las plantas está principalmente entre 4,5 y 6,5. Estas propiedades de las enzimas permiten que los intrincados procesos del metabolismo de sustancias en las células se desarrollen de manera ordenada, permitiendo que el metabolismo de las sustancias se adapte a las funciones fisiológicas normales. Si una enzima es defectuosa debido a defectos genéticos, o la actividad de la enzima se debilita por otras razones, puede provocar reacciones anormales catalizadas por la enzima, trastornos del metabolismo de sustancias e incluso enfermedades. Por lo tanto, las enzimas están estrechamente relacionadas con la medicina. .

Fuente

La llamada enzima (Enzima) en griego significa que existe en la levadura (zima).

Es decir, en la levadura se descubrieron diversas sustancias que llevaban a cabo actividades vitales y luego se denominaron como tales. En este momento, "levadura" es siempre un organismo vivo = microorganismo, y "enzima" es una sustancia viva = una sustancia increíble que produce actividades vitales (quizás sea mejor llamarla sustancia viva en términos de memoria). Pero las enzimas no son iguales a la levadura: ¡solo se puede decir que la levadura tiene los tipos de enzimas y enzimas por unidad de volumen más abundantes de todos los organismos vivos en la naturaleza! ¡Especialmente la levadura de cerveza! La levadura es un microorganismo unicelular que contiene muchas enzimas. La levadura tiene tejido celular y las enzimas son proteínas. Por lo general, hay miles de proteínas en una levadura, por lo que la levadura contiene enzimas, pero las enzimas no son lo mismo que la levadura.

Descubrimiento

En 1783, el científico italiano L. Spallanzani (1729-1799) diseñó un ingenioso experimento: meter trozos de carne en una pequeña jaula de metal y luego dejar que el águila los tragara. él. Al rato, sacó la pequeña jaula y descubrió que los trozos de carne habían desaparecido. Por tanto, concluyó que el jugo gástrico debe contener sustancias que digieran la carne. Pero qué, él no lo sabía. En 1836, T. Schwann (1810-1882), científico del Instituto Max Planck de Biología en Alemania, extrajo del jugo gástrico una sustancia que digiere proteínas. Desentrañando los misterios de la digestión. Desde entonces, el Instituto Max Planck de Biología ha estado comprometido con la investigación en profundidad y la tecnología de extracción de enzimas, y se ha convertido en una autoridad mundial en enzimas. En 1926, el científico estadounidense J.B. Sumner (1887-1955) extrajo cristales de ureasa de semillas de frijol espada y confirmó mediante experimentos químicos que la ureasa es una proteína. En la década de 1930, los científicos extrajeron sucesivamente cristales de proteínas de varias enzimas y señalaron que las enzimas son un tipo de proteína con catálisis biológica. En la década de 1980, los científicos estadounidenses T.R Cech (1947-) y S. Altman (1939-) descubrieron que un pequeño número de ARN también tienen efectos biocatalíticos.