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Todos los aminoácidos pueden sufrir transaminación.

Es incorrecto decir que todos los aminoácidos pueden transaminarse.

Los aminoácidos están compuestos por grupos amino, grupos carboxilo, átomos de hidrógeno y grupos de cadenas laterales. Entre ellos, la estructura del grupo de cadenas laterales determina las propiedades químicas y la reactividad del aminoácido. Según los diferentes grupos de cadenas laterales, los aminoácidos se pueden dividir en aminoácidos neutros, ácidos, básicos y aromáticos.

Los aminoácidos neutros, como la glicina y la alanina, tienen pequeños grupos de cadenas laterales, lo que hace que sus estructuras sean relativamente simples y fáciles de transaminar bajo la catálisis de aminotransferasas. Por tanto, estos aminoácidos pueden participar en la transaminación.

Los aminoácidos ácidos, como el ácido glutámico y el ácido aspártico, tienen estructuras relativamente complejas porque sus grupos de cadenas laterales contienen grupos carboxilo. Dado que el grupo carboxilo es altamente electronegativo y repelerá al grupo amino, los aminoácidos ácidos no pueden participar en la transaminación.

Los aminoácidos básicos, como la lisina, la arginina y la histidina, tienen estructuras relativamente complejas porque sus grupos de cadenas laterales contienen un grupo amino. Debido a que el grupo amino tiene una carga relativamente positiva y tendrá una reacción repulsiva con el grupo carboxilo, los aminoácidos básicos no pueden participar en la transaminación.

Los aminoácidos aromáticos, como la fenilalanina y la tirosina, tienen estructuras de anillos aromáticos como el anillo de benceno o el anillo de indol en sus grupos de cadenas laterales, lo que reduce la reactividad y dificulta la participación en la transaminación.

Características de la transaminación:

1. La transaminación es reversible: la transaminación puede realizarse tanto en sentido directo como inverso. En la dirección de avance, el grupo amino del aminoácido se transfiere al α-cetoglutarato, produciendo un nuevo aminoácido y α-cetoglutarato. En la dirección opuesta, el α-cetoglutarato se amina para producir glutamato.

2. Participación de diversos aminoácidos: Además de aminoácidos neutros como la glicina y la alanina, en la transaminación también pueden participar otros aminoácidos como el ácido glutámico y el ácido aspártico.

3. Requiere catálisis por transaminasas: La transaminación requiere catálisis por transaminasas, que existe en varios tejidos, pero tiene diferentes actividades.

4. Consumo de energía: La transaminación requiere consumo de energía, principalmente porque la reacción requiere la catálisis de la transaminasa, y la actividad de esta enzima requiere consumo de energía.

5. Relacionado con el ciclo del glutamato: la transaminación está estrechamente relacionada con el ciclo del glutamato. En el ciclo del glutamato, los grupos amino se transfieren del tejido muscular al hígado y luego los grupos amino se transfieren al α-cetoglutarato mediante transaminación para producir glutamato. Luego, el glutamato puede reciclarse al tejido muscular, participando en el ciclo del glutamato.