¿Cuál es la diferencia entre la cromatografía de filtración en gel y la cromatografía de intercambio iónico para la separación de proteínas?
La cromatografía de intercambio iónico es un método que utiliza sustancias con propiedades de intercambio iónico como fase estacionaria y utiliza sus propiedades de intercambio reversible con iones en la fase móvil para separar compuestos iónicos.
Cromatografía en gel
El principio es que la fase estacionaria es un gel poroso. Los tamaños moleculares de cada componente son diferentes y el grado de retardo en el gel también es diferente; es decir, las proteínas son de diferentes tamaños. Hay orificios de diferentes tamaños en el gel; las proteínas grandes caen directamente al gel sin entrar en los orificios, que es lo más rápido, mientras que las proteínas de tamaño mediano entran por los orificios grandes y caen lentamente. La proteína, cuando los humanos son pequeños, entra en los poros grandes y pequeños y es la que más se ralentiza.
La cromatografía en gel también se llama filtración por tamiz molecular y cromatografía de exclusión. Sus ventajas destacadas son que el gel utilizado en cromatografía es un portador inerte, sin carga, tiene una adsorción débil, condiciones de operación suaves, puede realizarse en un amplio rango de temperaturas, no requiere solventes orgánicos y mantiene las propiedades físicas y químicas del componentes separados Es único en la naturaleza. Tiene un buen efecto de separación sobre materiales poliméricos.