¿Qué es una enzima, su composición, función y clasificación de sus partes?
Aunque la mayoría de las enzimas son proteínas, existen algunas moléculas con funciones biocatalíticas que no son proteínas. Algunas moléculas de ARN, llamadas ribozimas, tienen las mismas funciones catalíticas que algunas moléculas de ADN. Además, las denominadas enzimas artificiales sintetizadas artificialmente también tienen una actividad catalítica similar a la de las enzimas. Algunas personas piensan que las enzimas deberían definirse como macromoléculas biológicas con funciones catalíticas, es decir, biocatalizadores. [1]
La actividad catalítica de una enzima se verá afectada por otras moléculas: los inhibidores son moléculas que pueden reducir la actividad enzimática; los activadores son moléculas que pueden aumentar la actividad enzimática. Muchas drogas y venenos son inhibidores de enzimas. La actividad enzimática también se ve afectada por muchos factores, como la temperatura, el entorno químico (como el valor del pH), la concentración del sustrato, las ondas electromagnéticas (como las microondas), etc.
Existen 5.000 enzimas en humanos y mamíferos. Están disueltos en el citoplasma, asociados con varias estructuras de membrana o ubicados en lugares específicos de otras estructuras de la célula (un producto de la célula), donde se activan solo cuando son necesarios. Estas enzimas se denominan colectivamente enzimas intracelulares; además, hay algunas enzimas que se sintetizan dentro de la célula y luego se secretan fuera de la célula: enzimas extracelulares. La capacidad de una enzima para catalizar una reacción química se llama actividad enzimática (o actividad enzimática). La actividad de las enzimas puede regularse por una variedad de factores, lo que permite a los organismos adaptarse a los cambios en las condiciones externas y mantener sus actividades vitales. Sin la participación de enzimas, el metabolismo es casi imposible de completar y las actividades vitales no se pueden mantener en absoluto.
Todas las enzimas contienen cuatro elementos: carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno.
Una enzima es un catalizador biológico. Hay miles de enzimas en los organismos vivos que dominan muchos procesos catalíticos como el metabolismo, la nutrición y la conversión de energía. La mayoría de las reacciones estrechamente relacionadas con los procesos vitales son reacciones catalizadas por enzimas. Pero las enzimas no necesariamente desempeñan únicamente un papel catalítico en las células.
La esencia de la catálisis enzimática es reducir la energía de activación de las reacciones químicas.
Comparación de enzimas y catalizadores inorgánicos:
1. Similitud: 1) Cambia la velocidad de las reacciones químicas casi sin consumo; 2) Solo cataliza las reacciones químicas existentes; arriba La velocidad de la reacción química acorta el tiempo para alcanzar el equilibrio pero no cambia el punto de equilibrio 4) Reduce la energía de activación y acelera la velocidad de la reacción química; 5) Puede producirse intoxicación.
2. Diferencia: Características de la enzima, incluyendo alta eficiencia, especificidad, suavidad (requiere un cierto pH y temperatura), etc.
Fuente
La llamada enzima en griego hace referencia a su presencia en la levadura. Es decir, en la levadura se descubren diversas sustancias que llevan a cabo actividades vitales y luego se denominan como tales. En este momento, "levadura" es siempre un organismo vivo = microorganismo, y "enzima" es una sustancia viva = una sustancia increíble que produce actividades vitales (según la imagen, quizás sería mejor llamarla sustancia viva).
Pero las enzimas no son iguales a la levadura: ¡solo se puede decir que la levadura contiene la mayor cantidad de tipos de enzimas y la mayor cantidad de enzimas por unidad de volumen entre todos los organismos de la naturaleza! ¡Especialmente la levadura de cerveza!
La levadura es un microorganismo unicelular que contiene muchas enzimas. La levadura tiene tejido celular y las enzimas son proteínas. Por lo general, hay miles de proteínas en una levadura, por lo que la levadura contiene enzimas, pero las enzimas no son iguales a las de la levadura.
Clasificación:
Según las diferentes propiedades de las reacciones catalizadas por enzimas, las enzimas se pueden dividir en seis categorías:
Oxidorreductasa
(Oxidación Reductasa) es una enzima que promueve reacciones de oxidación-reducción del sustrato. Es un tipo de enzima que cataliza reacciones de oxidación-reducción y se puede dividir en oxidasas y reductasas.
[6]
Transferasas
(Transferasas) son enzimas que catalizan la transferencia o intercambio de ciertos grupos (como acetilo, metilo, amino, fosfato, etc.). )entre. Los ejemplos incluyen metiltransferasas, aminotransferasas, acetiltransferasas, azufretransferasas, quinasas y polimerasas.
Enzimas hidrolíticas
Las enzimas hidrolíticas son enzimas que catalizan la hidrólisis de sustratos. Por ejemplo, amilasa, proteasa, lipasa, fosfatasa, glicosidasa, etc.
Las enzimas esquizoides
(liasas) son enzimas que catalizan la eliminación de un grupo de un sustrato (no hidrólisis) y dejan un doble enlace o su reacción inversa. Por ejemplo, deshidratasa, descarboxilasa, anhidrasa carbónica, aldolasa, citrato sintasa, etc. Muchas enzimas líticas catalizan reacciones inversas, formando nuevos enlaces químicos entre dos sustratos y eliminando el doble enlace de un sustrato. Las enzimas sintasas entran en esta categoría.
Isomerasa
La isomerasa es una enzima que cataliza la conversión entre isómeros, isómeros geométricos o isómeros ópticos. Por ejemplo, isomerasa, epizima, racemasa, etc.
Sintetasa
La ligasa es una enzima que cataliza la síntesis de una molécula de compuesto a partir de dos moléculas de sustrato, y al mismo tiempo rompe el enlace fosfato acoplado al ATP y libera energía. Por ejemplo, glutamina sintetasa, ADN ligasa, aminoácido: ARNt ligasa y carboxilasa dependiente de biotina.
Según los principios de clasificación unificada de enzimas publicados por la Asociación Internacional de Bioquímica, en base a las seis categorías anteriores, cada tipo de enzima se divide en varias categorías según las características de los grupos o enlaces. actuando en el sustrato. Subclases para mostrar con mayor precisión las propiedades de los sustratos o reactivos, cada subclase se divide en varios grupos (cada grupo contiene directamente varias enzimas);
Función:
Promover
Catálisis ácido-base: efecto catalítico de la transferencia de protones para acelerar reacciones.
Catálisis covalente: Un sustrato o parte de un sustrato forma un enlace de valencia con un catalizador y luego se transfiere a un segundo sustrato. Muchas reacciones de transferencia de grupos catalizadas por enzimas se realizan mediante valencia.
Mecanismo catalítico
El mecanismo catalítico de las enzimas es básicamente el mismo que el de los catalizadores químicos generales. Se combinan con reactivos (sustratos de enzimas) para formar complejos que reducen la energía de las enzimas. la reacción. Aumentar la velocidad de las reacciones químicas. A temperatura constante, aunque la energía contenida en cada molécula reactiva en un sistema de reacción química varía mucho, su valor promedio es bajo. Este es el estado inicial de la reacción.
La reacción de S (sustrato) → P (producto) puede proceder porque una parte considerable de las moléculas de S se han activado a moléculas activadas (estado de transición). Cuantas más moléculas se activen, más rápida será la reacción. La energía de activación de una reacción química es la energía (kilocalorías) necesaria para convertir todas las moléculas de 1 mol de una sustancia en moléculas activadas a una temperatura específica.
La función de la enzima (E) es combinarse temporalmente con S para formar un nuevo compuesto ES. El estado de activación (estado de transición) de ES es mucho menor que el estado de activación de la molécula de activación reactiva en este. Reacción química sin catalizador. ES reacciona nuevamente para producir p, liberando e al mismo tiempo. Se puede combinar con otras moléculas de S, repitiendo el ciclo. Reduzca la energía de activación requerida para toda la reacción para que puedan reaccionar más moléculas por unidad de tiempo y se pueda acelerar la velocidad de reacción. Sin un catalizador, la reacción del peróxido de hidrógeno que se descompone en agua y oxígeno (2H2O2→2H2O+O2) requiere una energía de activación de 18 kcal por mol (1 kcal = 4,187 julios). Cuando se utiliza catalasa para catalizar esta reacción, la energía de activación es sólo de 2 kcal por mol y la velocidad de reacción aumenta en aproximadamente 187 J.
Reacción
Características
La enzima es un catalizador biológico eficiente, 107-1013 veces más eficiente que los catalizadores ordinarios. Las enzimas pueden acelerar las reacciones químicas, pero no pueden cambiar el punto de equilibrio de las reacciones químicas. Es decir, las enzimas pueden promover reacciones directas y reacciones inversas en proporciones iguales, por lo que la función de las enzimas es acortar el tiempo necesario para alcanzar el equilibrio. pero la constante de equilibrio es constante. Se necesitan varias horas para alcanzar el punto de equilibrio sin agregar enzima, pero puede que solo se necesiten unos segundos para alcanzar el punto de equilibrio con la enzima.
Las enzimas y catalizadores en general aceleran las reacciones químicas reduciendo la energía de activación.
La especificidad catalítica de una enzima reside en su selectividad por los sustratos y en la especificidad de la reacción catalítica. A excepción de las reacciones químicas espontáneas individuales en el cuerpo, la mayoría son catalizadas por enzimas específicas. Una enzima puede encontrar su sustrato entre miles de reactivos. Ésta es la especificidad de la enzima. Según los diferentes grados de especificidad catalítica enzimática, se puede dividir en tres categorías: especificidad absoluta, especificidad relativa y especificidad estereoisomérica.
Las enzimas que catalizan un solo sustrato se denominan especificidades absolutas. Por ejemplo, la ureasa sólo puede hidrolizar la urea en dióxido de carbono y amoníaco. Si una enzima puede catalizar un tipo de compuesto o enlace químico, se llama especificidad relativa. Por ejemplo, la esterasa no sólo puede catalizar la hidrólisis de triglicéridos, sino también hidrolizar otros enlaces éster. Las enzimas con estereoespecificidad tienen requisitos estrictos sobre la configuración tridimensional de las moléculas del sustrato. Por ejemplo, la L-lactato deshidrogenasa sólo cataliza la deshidrogenación del L-lactato y no tiene ningún efecto sobre el D-lactato.
La actividad catalítica de algunas enzimas puede verse afectada por una variedad de factores, por ejemplo, las enzimas alostéricas están reguladas por agentes alostéricos, algunas enzimas están reguladas por modificaciones de valencia y las hormonas y los fluidos neurohumorales están regulados por segundos. mensajeros. La actividad enzimática, los inductores o inhibidores regulan el contenido de enzimas dentro de las células (cambian la velocidad de síntesis y descomposición de las enzimas).
Mecanismo de acción
Enzima y sustrato forman un complejo enzima-sustrato.
La combinación del centro activo de la enzima con el sustrato para formar un complejo es es el primer paso en la catálisis enzimática. La energía de la unión direccional proviene de varios enlaces no valentes que se forman cuando el grupo funcional del centro activo de la enzima interactúa con el sustrato, como enlaces iónicos, enlaces de hidrógeno, enlaces hidrófobos, incluidas las fuerzas de van der Waals. La energía que se produce cuando se combinan se llama energía de enlace. Es fácil entender que cada enzima es selectiva al unirse a su propio sustrato.
Si la enzima solo complementa al sustrato para formar un complejo ES y no puede promover más el sustrato al estado de transición, entonces el efecto catalítico de la enzima no puede ocurrir. Esto se debe a que después de que la enzima y el sustrato forman un complejo ES, es necesario formar más enlaces no valentes entre la enzima y las moléculas del sustrato para formar un complejo con un estado de transición complementario entre la enzima y el sustrato (Figura 4-8). ), completando así la acción catalítica de la enzima. De hecho, en el proceso de generar más enlaces no valentes, la molécula sustrato cambia del estado fundamental original a un estado de transición. Es decir, la molécula sustrato se convierte en una molécula activada, lo que proporciona las condiciones para la combinación y disposición de grupos necesarios para transformaciones tales como reacciones químicas de la molécula sustrato y generación de cargas inestables transitorias. Por tanto, el estado de transición no es una sustancia química estable, a diferencia de los productos intermedios en el proceso de reacción. En cuanto al estado de transición de una molécula, la probabilidad de que se transforme en producto (P) o sustrato (S) es igual.
Cuando la enzima y el sustrato forman un complejo ES y además forman un estado de transición, este proceso libera más energía de unión. Ahora se sabe que esta parte de la energía de enlace puede compensar la energía de activación requerida para la activación de algunas moléculas reactivas, de modo que las moléculas originalmente por debajo del umbral de energía de activación también pueden convertirse en moléculas activadas, acelerando así la velocidad de las reacciones químicas.
1. Efecto de proximidad y disposición direccional
2. Multicatálisis
3. a Las reacciones catalizadas por enzimas suelen ser una combinación de múltiples mecanismos catalíticos, lo cual es una razón importante por la que las reacciones promovidas por enzimas son eficientes.
Aplicaciones de las enzimas:
Catalizadores
Las enzimas en los organismos son proteínas biológicamente activas que existen en las células y tejidos de los organismos. Como catalizadores de reacciones químicas en los organismos, se renuevan constantemente, permitiendo que sus complejas actividades metabólicas sean continuas y ordenadas.
Eficiencia y especificidad
La eficiencia catalítica de las enzimas es muy alta, de 10 7 a 10 18 veces mayor que la de los catalizadores químicos ordinarios. Esta es también una de las razones por las que se producen muchas reacciones químicas. Los organismos son fáciles de realizar.
La catálisis enzimática es altamente selectiva y específica químicamente. Una enzima sólo puede catalizar una determinada reacción o un determinado tipo de reacción, y la enzima y el reactivo catalizado suelen ser estructuralmente similares.
Generalmente a alrededor de 37°C, la eficiencia catalítica de las enzimas es muy alta en un ambiente neutro. Aunque es lo mismo que un catalizador general, su actividad también aumenta a medida que aumenta la temperatura. Debido a que la enzima es una proteína, perderá actividad (desnaturalizará) si la temperatura es demasiado alta, por lo que la temperatura catalítica de la enzima generalmente no puede ser mayor. superior a 60°C. De lo contrario, la eficacia catalítica de la enzima se reducirá o incluso perderá su efecto catalítico. Ácidos fuertes, bases fuertes, iones de metales pesados y rayos ultravioleta.
Papel en el cuerpo humano
Existe una gran cantidad de enzimas en el cuerpo humano, con estructuras complejas y de diversos tipos. Hasta la fecha, se han descubierto más de 3.000 enzimas (es decir, diversidad). Por ejemplo, cuando se mastica arroz en la boca, cuanto más tiempo se mastica, más evidente es el dulzor. Esto se debe a que el almidón del arroz se hidroliza en maltosa bajo la acción de la amilasa salival secretada por la cavidad bucal. Por lo tanto, masticar más al comer puede mezclar completamente los alimentos y la saliva, lo que es beneficioso para la digestión. Además, el cuerpo humano contiene pepsina. Tripsina y otras enzimas hidrolíticas.
La proteína que el cuerpo humano absorbe de los alimentos debe hidrolizarse en aminoácidos bajo la acción de enzimas como la pepsina. Luego se seleccionan más de 20 aminoácidos que el cuerpo humano necesita y se reensamblan en varias proteínas que necesita el cuerpo humano. cierto orden. Durante este proceso se producen muchas reacciones químicas complejas. Se puede decir que sin enzimas no habría metabolismo biológico y no habría un mundo biológico rico y colorido en la naturaleza. [7
Efectos fisiológicos y médicos de las enzimas
Relación entre las enzimas y ciertas enfermedades
Las enfermedades causadas por deficiencia de enzimas son en su mayoría congénitas o hereditarias, como los pacientes con albinismo, favismosis debido a deficiencia de tirosina hidroxilasa o pacientes sensibles a la primaquina debido a deficiencia de glucosa 6-fosfato deshidrogenasa. Muchas enfermedades tóxicas casi siempre son causadas por la inhibición de determinadas enzimas. Por ejemplo, cuando se envenenan pesticidas organofosforados comunes (como triclorfón, diclorvos, 1059, dimetoato), se combinan con un grupo -OH de la serina, un grupo esencial en el centro activo de la colinesterasa, lo que hace que la enzima pierda actividad. La colinesterasa cataliza la hidrólisis de la acetilcolina en colina y ácido acético. Cuando se inhibe e inactiva la colinesterasa, se inhibe la hidrólisis de la acetilcolina, dando lugar a una serie de síntomas de intoxicación, como temblores musculares, miosis, sudoración, ritmo cardíaco lento, etc. Algunos iones metálicos pueden causar envenenamiento humano, pero los iones metálicos (como el Hg2+) pueden inhibirlo.
Aplicación de las enzimas en el diagnóstico de enfermedades
La actividad enzimática en humanos normales es relativamente estable. Cuando algunos órganos y tejidos resultan dañados o se produce una enfermedad, algunas enzimas se liberan en la sangre, la orina o los fluidos corporales. Por ejemplo, en la pancreatitis aguda, la actividad de la amilasa en suero y orina está significativamente elevada. Daño hepático causado por hepatitis y otras causas, necrosis de las células hepáticas o aumento de la permeabilidad, se libera una gran cantidad de transaminasas en la sangre, lo que provoca un aumento de las transaminasas séricas durante el infarto de miocardio, la lactato deshidrogenasa sérica y la fosfocreatina quinasa aumentan significativamente; En caso de intoxicación por pesticidas, se inhibe la actividad de la colinesterasa y disminuye la actividad de la colinesterasa sérica. En algunas enfermedades hepatobiliares, especialmente en la obstrucción biliar, la R-glutamil transferasa sérica está elevada, etc. Por lo tanto, midiendo la actividad enzimática en la sangre, la orina o los fluidos corporales, se puede comprender o juzgar la aparición y el desarrollo de determinadas enfermedades.
La aplicación de las enzimas en el tratamiento clínico
La terapia enzimática está siendo poco a poco reconocida por la gente y recibiendo cada vez más atención. En la clínica se utilizan ampliamente diversas preparaciones enzimáticas, como tripsina, quimotripsina, etc., que pueden catalizar la descomposición de proteínas. Este principio se ha utilizado en el tratamiento de la expansión de heridas quirúrgicas, la descontaminación de heridas purulentas y las adherencias serosas toracoabdominales. La plasmina, la estreptoquinasa y la uroquinasa se utilizan en el tratamiento de la tromboflebitis, el infarto de miocardio, el infarto pulmonar y la coagulación intravascular diseminada.
Algunas enzimas no sólo se pueden utilizar para el tratamiento auxiliar de órganos importantes como el cerebro, el corazón, el hígado, los riñones, etc., sino que también han logrado importantes resultados en el uso de tumores. Además, el principio de inhibición competitiva de las enzimas se utiliza para sintetizar algunos fármacos químicos para tratamientos antibacterianos, bactericidas y antitumorales. Por ejemplo, las enzimas que fortalecen el bazo y los riñones también tienen un buen efecto acondicionador en problemas como la infertilidad. Sin embargo, las sulfonamidas y muchos antibióticos pueden inhibir algunas enzimas necesarias para el crecimiento bacteriano, por lo que tienen efectos antibacterianos y bactericidas. Muchos fármacos antitumorales pueden inhibir las enzimas relacionadas con el ácido nucleico o la síntesis de proteínas en las células, inhibiendo así la diferenciación y proliferación de las células tumorales; , por lo tanto, resiste el crecimiento de tumores; la tiopirimidina puede inhibir la enzima yodo, afectando así la síntesis de tiroxina, por lo que puede usarse para tratar el hipertiroidismo.
Aplicación de enzimas en la producción y la vida
Por ejemplo, la levadura utilizada en la industria cervecera es producida por microorganismos relacionados. El almidón eventualmente se convierte en almidón mediante hidrólisis, oxidación y otros procesos. la acción de las enzimas también completa la producción de alcohol, salsa de soja y vinagre; el valor nutricional del alimento tratado con amilasa y celulasa se mejora al agregar enzimas al detergente en polvo; manchas de sudor que no son fáciles de eliminar originalmente Se vuelve fácil de eliminar, etc.
Debido a la amplia aplicación de las enzimas, la extracción y síntesis de enzimas se ha convertido en un importante tema de investigación. Luego se pueden extraer enzimas de organismos, como la bromelina de las cáscaras de piña. Sin embargo, debido al bajo contenido de enzimas en los organismos, no puede satisfacer las necesidades de producción. Una gran cantidad de enzimas se producen industrialmente mediante fermentación microbiana. Generalmente, es necesario seleccionar y cultivar las cepas requeridas en condiciones adecuadas para obtener una gran cantidad de preparaciones enzimáticas. Además, las personas
Importancia del tema:
Biología
En los organismos vivos, las enzimas desempeñan una amplia gama de funciones. La transducción de señales y la regulación de las actividades celulares son inseparables de las enzimas.
Estructura molecular y reacciones químicas de enzimas (12 páginas)
Especialmente la participación de quinasas y fosfatasas.
Las enzimas también pueden producir movimiento, producir contracción muscular al catalizar la hidrólisis del ATP en la miosina y pueden participar en el transporte de sustancias intracelulares como parte del citoesqueleto. Algunas ATPasas ubicadas en la membrana celular participan en el transporte activo como bombas de iones. Algunas funciones extrañas en los organismos también involucran enzimas, como la luciferasa, que puede producir luz para las luciérnagas. Los virus también contienen enzimas que participan en la infección de células (como la integrasa del VIH y la transcriptasa inversa) o en la liberación de partículas virales de las células huésped (como la neuraminidasa del virus de la influenza).
Una función muy importante de las enzimas complejas es participar en el trabajo del sistema digestivo. Representadas por proteasas, las macromoléculas (almidón, proteínas) que ingresan al tracto digestivo pueden degradarse en pequeñas moléculas de menos de 15 micrones y, por lo tanto, absorberse completamente por los capilares intestinales. El intestino no puede absorber directamente el almidón, pero las enzimas pueden hidrolizarlo en maltosa o hidrolizarlo aún más en pequeñas moléculas que pueden ser absorbidas por el intestino, como la glucosa. Diferentes enzimas descomponen diferentes matrices alimentarias. Hay algunas bacterias en el sistema digestivo de los rumiantes herbívoros que producen celulasa. Las celulasas descomponen la celulosa en las paredes celulares de las plantas, proporcionando nutrientes que pueden ser absorbidos.
En una vía metabólica, múltiples enzimas funcionan en un orden específico: el producto de la primera enzima es el sustrato de la última enzima; después de que cada enzima cataliza la reacción, el producto se transfiere a otra especie de enzima. En algunos casos, diferentes enzimas pueden catalizar la misma reacción en paralelo, lo que permite una regulación más compleja: por ejemplo, una enzima puede catalizar una reacción menos activa de forma secuencial, mientras que otra enzima puede catalizar una reacción más activa después de haber sido inducida. La presencia de enzimas asegura que todo el metabolismo se desarrolle de la manera correcta, pero sin enzimas, el metabolismo no puede avanzar en los pasos requeridos ni sintetizarse a un ritmo suficiente para satisfacer las necesidades de la célula. De hecho, las vías metabólicas, como la glucólisis, no pueden desarrollarse de forma independiente sin enzimas. Por ejemplo, la glucosa puede reaccionar directamente con el ATP para fosforilar uno o más átomos de carbono; sin catálisis enzimática, esta reacción es muy lenta y puede ignorarse, pero una vez que se agrega la hexoquinasa, la fosforilación de los átomos de carbono en la posición 6 es grande; acelerado. Aunque la reacción de fosforilación de otros átomos de carbono también es muy lenta, después de un tiempo se descubre que la mayor parte del producto es glucosa-6-fosfato. Por lo tanto, cada célula puede completar toda la red de reacción de vías metabólicas a través de dicho conjunto de enzimas funcionales.
Mecánica
La cinética enzimática es la ciencia que estudia la capacidad de las enzimas para unirse a sustratos y la velocidad de las reacciones catalizadas. Los investigadores obtuvieron datos de la velocidad de reacción del análisis cinético enzimático mediante análisis enzimático.
En 1902, Victor Henry propuso una teoría cuantitativa de la cinética enzimática. Posteriormente, la teoría fue confirmada por otros y ampliada a la ecuación de Michaelis-Menten. La mayor contribución de Henry fue que propuso por primera vez que una reacción catalizada por una enzima consta de dos pasos: primero, el sustrato se combina reversiblemente con la enzima para formar un complejo enzima-sustrato y luego, la enzima cataliza la reacción química correspondiente y libera; el producto generado.
La relación entre la velocidad de reacción inicial de la enzima (expresada como "V") y la concentración del sustrato (expresada como "[S]"). A medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción de la enzima tiende a la velocidad de reacción máxima (registrada como "Vmax"). Las enzimas pueden catalizar millones de reacciones en un segundo. Por ejemplo, la reacción catalizada por la orotato 5'-fosfato descarboxilasa tarda 78 millones de años en convertir la mitad del sustrato en productos sin enzima durante el mismo proceso de reacción, si se añade esta descarboxilasa, el tiempo requerido es de sólo 25 milisegundos; La velocidad de catálisis enzimática depende de las condiciones de reacción y la concentración del sustrato. Si hay factores en las condiciones de reacción que pueden derretir la proteína, como temperatura alta, pH extremo, alta concentración de sal, etc., la actividad de la enzima se destruirá. Sin embargo, aumentar la concentración de sustrato en el sistema de reacción aumenta la actividad enzimática. Cuando la concentración de la enzima es constante, a medida que aumenta la concentración del sustrato, la velocidad de reacción catalizada por la enzima también se acelera y tiende a la velocidad de reacción máxima (Vmax). La razón de este fenómeno es que cuando aumenta la concentración de sustrato en el sistema de reacción, cada vez más moléculas de enzima libres se combinan con el sustrato para formar un complejo enzima-sustrato cuando los sitios activos de todas las moléculas de enzima están saturados con sustrato, es decir; , cuando todas las moléculas de enzima forman complejos enzima-sustrato, la velocidad de la reacción catalítica alcanza el máximo. Por supuesto, Vmax no es la única constante cinética de una enzima. La concentración de sustrato requerida para lograr una determinada velocidad de reacción también es un índice cinético importante. Este índice cinético, la constante de Michaelis-Menten (Km), se refiere a la concentración de sustrato requerida para lograr una velocidad de reacción que sea la mitad del valor Vmax.
Para un sustrato específico, cada enzima tiene su propio valor Km característico, que indica la fuerza de unión del sustrato a la enzima (cuanto menor es el valor Km, más fuerte es la unión y mayor es la afinidad). Otro índice cinético importante es kcat (constante catalítica), que se define como el número de sustratos catalizados por un sitio activo de una enzima en un segundo y se utiliza para expresar la capacidad de una enzima para catalizar un sustrato específico.
La eficiencia catalítica de una enzima se puede medir en kcat/Km. Esta expresión también se denomina constante de especificidad y contiene las constantes de reacción para todos los pasos de la reacción catalítica. Dado que la constante de especificidad refleja tanto la afinidad como la capacidad catalítica de la enzima por el sustrato, se puede utilizar para comparar la eficiencia catalítica de diferentes enzimas para sustratos específicos o la eficiencia catalítica de la misma enzima para diferentes sustratos. El valor máximo teórico de la constante de especificidad, también llamado límite de difusión, es de aproximadamente 108 a 109 M? 1? 1; en este momento, cada colisión entre la enzima y el sustrato conducirá a la catálisis del sustrato, por lo que la velocidad de formación del producto ya no está dominada por la velocidad de reacción, sino que la velocidad de difusión de las moléculas juega un papel decisivo. Esta propiedad de las enzimas se denomina "perfección catalítica" o "perfección cinética". Ejemplos de enzimas relevantes son triosafosfato isomerasa, anhidrasa carbónica, acetilcolinesterasa, catalasa, fumarasa, beta-lactamasa y superóxido dismutasa.
La ecuación de Michaelis-Menten se basa en la ley de acción de masas, que se basa en los supuestos de difusión libre y colisiones impulsadas termodinámicamente. Sin embargo, muchos procesos bioquímicos o celulares se desvían significativamente de los supuestos de la ley de acción de masas debido a altas concentraciones y separación de fases de enzimas/sustratos/productos o movimientos moleculares uni o bidimensionales. En estos casos, se puede aplicar la ecuación fractal de Michaelis-Menten.
Hay algunas enzimas cuya tasa cinética de productos catalíticos es incluso mayor que la tasa de difusión molecular, lo que no puede explicarse mediante las teorías actualmente aceptadas. Se han propuesto muchos modelos teóricos para explicar este fenómeno. Algunas de estas situaciones pueden explicarse por los efectos adicionales de las enzimas sobre los sustratos, es decir, se cree que algunas enzimas pueden capturar sustratos a través de campos eléctricos dipolares y colocar los sustratos en la orientación correcta hacia el sitio catalíticamente activo. Otro modelo teórico introduce el efecto túnel basado en la teoría cuántica, es decir, los protones o electrones pueden cruzar la barrera de la energía de activación (al igual que los túneles), pero todavía existe mucha controversia sobre el efecto túnel. Se ha informado que existe un túnel cuántico de protones en la triptamina. Por lo tanto, algunos investigadores creen que también existe un efecto túnel en la catálisis enzimática, que puede cruzar directamente la barrera energética de la reacción, en lugar de reducir la barrera energética para lograr el efecto catalítico como en el modelo teórico tradicional. Algunos informes experimentales indican que existen efectos de túnel en las reacciones catalíticas de la alcohol deshidrogenasa, pero aún no se ha determinado si los efectos de túnel son comunes en las reacciones catalizadas por enzimas.
Termodinámica
Al igual que otros catalizadores, las enzimas no cambian la constante de equilibrio de la reacción, sino que aceleran la reacción reduciendo la energía de activación de la reacción. Normalmente, la dirección de reacción es la misma con y sin enzimas, pero las primeras reaccionan más rápido. Sin embargo, hay que señalar que en ausencia de una enzima, el sustrato puede formar diferentes productos mediante otras reacciones "libres" no catalizadas, ya que estos diferentes productos se forman más rápidamente.
Las enzimas pueden vincular dos o más reacciones, de modo que una reacción termodinámicamente más fácil puede usarse para "impulsar" otra reacción termodinámicamente menos fácil. Por ejemplo, las células suelen utilizar la energía producida por la hidrólisis enzimática del ATP para impulsar otras reacciones químicas.
Las enzimas pueden catalizar reacciones directas e inversas por igual sin cambiar el equilibrio químico de la reacción en sí. Por ejemplo, la anhidrasa carbónica puede catalizar las siguientes dos reacciones reversibles, cuál depende de la concentración de los reactivos.
Por supuesto, si el equilibrio de la reacción está inclinado en una determinada dirección, como una reacción que libera alta energía, y la reacción inversa no puede ocurrir de manera eficiente, entonces la enzima en realidad solo cataliza la dirección permitida por la termodinámica. pero no su reacción inversa.
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